home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00172 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  3.4 KB  |  68 lines
  1. **********************************
  2. * Thioredoxin family active site *
  3. **********************************
  4.  
  5. Thioredoxins [1 to 4] are small proteins  of  approximately one hundred amino-
  6. acid residues  which participate in various redox reactions via the reversible
  7. oxidation of  an active center disulfide bond. They exist in either a  reduced
  8. form or  an  oxidized  form  where  the two cysteine residues are linked in an
  9. intramolecular disulfide  bond.  Thioredoxin  is  present  in  prokaryotes and
  10. eukaryotes and   the  sequence  around the redox-active disulfide bond is well
  11. conserved.  Bacteriophage T4    also encodes for a thioredoxin but its primary
  12. structure is not homologous to bacterial, plant and vertebrate thioredoxins.
  13.  
  14. A number of  eukaryotic  proteins  contain  domains  evolutionary  related  to
  15. thioredoxin and are described below:
  16.  
  17.  - Protein disulphide-isomerase (PDI)  (EC 5.3.4.1) [5,6], which catalyzes the
  18.    rearrangement of  disulfide bonds in various proteins, is a multifunctional
  19.    protein that also  function as the beta-subunit of prolyl 4-hydroxylase (EC
  20.    1.14.11.2), as a component of oligosaccharyl transferase (EC 2.4.1.119), as
  21.    thyroxine deiodinase  (EC 3.8.1.4), as glutathione-insulin transhydrogenase
  22.    (EC 1.8.4.2), and  as a thyroid hormone-binding protein !   The sequence of
  23.    PDI contains two copies of a domain closely related to thioredoxin.
  24.  - Mammalian   probable   disulfide-isomerase  ER-60  [7]  (58  Kd  microsomal
  25.    protein). ER-60  was originally thought  to  be a phosphoinositide-specific
  26.    phospholipase C isozyme and later to be a protease.  It contains two copies
  27.    of a domain closely related to thioredoxin.
  28.  - Bloodstream-specific protein 2 (BS2) from Trypanosoma brucei [8], a protein
  29.    whose function is not known. BS2 also contains two copies of a thioredoxin-
  30.    like domain.
  31.  - ERp72, an endoplasmic  reticulum protein of  unknown function [9,10]. ERp72
  32.    contains three copies of a thioredoxin-like domain.
  33.  
  34. -Consensus pattern: [STA]-x-[WG]-C-[AGV]-[PH]-C
  35.                     [The two C's form the redox-active bond]
  36. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  37.  for Streptomyces aureofaciens thioredoxin which has Gly in the first position
  38.  of the pattern.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: genome  polyproteins  from  various
  40.  isolates of hepatitis C virus.
  41.  
  42. -Note: this pattern will fail  to  detect the first thioredoxin-like domain of
  43.  BS2  because  the  residues  in  positions 1, 3 and 6  of the pattern are not
  44.  conserved in that domain.
  45.  
  46. -Last update: June 1994 / Text revised.
  47.  
  48. [ 1] Holmgren A.
  49.      Annu. Rev. Biochem. 54:237-271(1985).
  50. [ 2] Gleason F.K., Holmgren A.
  51.      FEMS Microbiol. Rev. 54:271-297(1988).
  52. [ 3] Holmgren A.
  53.      J. Biol. Chem. 264:13963-13966(1989).
  54. [ 4] Eklund H., Gleason F.K., Holmgren A.
  55.      Proteins 11:13-28(1991).
  56. [ 5] Freedman R.B., Hawkins H.C., Murant S.J., Reid L.
  57.      Biochem. Soc. Trans. 16:96-99(1988).
  58. [ 6] Kivirikko K.I., Myllyla R., Pihlajaniemi T.
  59.      FASEB J. 3:1609-1617(1989).
  60. [ 7] Srivastava S.P., Chen N.Q., Liu Y.X., Holtzman J.L.
  61.      J. Biol. Chem. 266:20337-20344(1991).
  62. [ 8] Hsu M.P., Muhich M.L., Boothroyd J.C.
  63.      Biochemistry 28:6440-6446(1989).
  64. [ 9] Mazzarella R.A., Srinivasan M., Haugejorden S.M., Green M.
  65.      J. Biol. Chem. 265:1094-1101(1990).
  66. [10] Huang S.-H., Tomich J.M., Wu H., Jong A., Holcenberg J.S.
  67.      J. Biol. Chem. 266:5353-5353(1991).
  68.